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Glutaminsäure

Ein beschleunigter Proteinabbau führt zu einem Anstieg der Konzentrationen der freien Aminosäuren, darunter auch von Glutaminsäure. Glutaminsäure wird dann vermehrt zu N-Acetyl-Glutamat verstoffwechselt, das eine stark aktivierende Wirkung auf den Harnstoffzyklus hat.

Während der ersten Minuten intensiver körperlicher Anstrengung ist Glutaminsäure eine bedeutende Quelle für die Auffüllung von Citratzyklus-Metaboliten.

Glutaminsäure kann als Energiequelle im Stoffwechsel dienen und ist Teil von Proteinen. Das Anheften von Glutamylrest spielt eine wichtige Rolle für die Funktion und den Stoffwechsel spezifischer Proteine.

Glutaminsäure ist an zahlreichen Transaminierungsreaktionen beteiligt und ist die Hauptdrehscheibe des ganzen Aminosäurenstoffwechsels. Sie ist Vorstufe für die Glutaminsynthese und dadurch auch wichtig für die Bildung von Purinnukleotiden, einschließlich NAD und FAD. Glutaminsäure im Dünndarm ist auch Vorstufe von Citrullin, aus dem in der Niere Arginin gebildet wird.

Durch ihre zentrale Position im Stoffwechsel ist Glutaminsäure ein wichtiges Regulatormolekül der Lipolyse, Glykogensynthese und Gluconeogenese. Eine weitere wichtige Funktion ist die Auffüllung von Metaboliten des Citratzyklus. Glutaminsäure ist Bestandteil des Tripeptids Glutathion und ist der wichtigste exitatorische Neurotransmitter im Gehirn. Die Glutaminsäure ist deshalb besonders wichtig für die Gedächtnisbildung und für das Lernen. Glutaminsäure ist auch Ausgangssubstanz für die Bildung von GABA.

Grundsätzlich scheint eine hohe Glutaminsäurezufuhr aus pflanzlichen Nahrungsmitteln einen leicht blutdrucksenkenden Effekt zu haben.

 

Serin

Serin gehört zu den nicht-essentiellen Aminosäuren und hat eine erstaunlich große Zahl von Stoffwechselfunktionen inne. Grundsätzlich erhöht eine hohe Proteinzufuhr die Umwandlung von Serin in  Pyruvat und stellt damit Substrat für die Gluconeogenese zur Verfügung.

Wie alle anderen Aminosäuren auch, ist Serin Teil von Proteinen. Serin ist die wichtigste Ausgangssubstanz für die Bildung von Glycin. An dieser Reaktion ist Folsäure und Vitamin B6 beteiligt. Serin wird auch für die Bildung von Cystein aus Methionin benötigt sowie für die Synthese von Selenocystein.

Serin ist die Ausgangssubstanz für verschiedene Arten von Phospholipiden, einschließlich Phosphatidylethanolamine, Phosphatidylcholin, Phosphatidylserin, Sphingolipide, Ceramide und Myelin.

Spezifische Serinreste in Proteinen sind Ansatzpunkt von Enzymen. Serin spielt auch eine wichtige Rolle für die Verbindung von Proteinanteil und Kohlenhydratanteil in den Bausteinen des Bindegewebes (Glykosaminoglykane). Im Gehirn entsteht aus L-Serin das D-Serin, das die NMDA-Rezeptor-Transmission im Gehirn moduliert.


Asparaginsäure

Asparaginsäure weist sehr niedrige Konzentrationen im Plasma auf. Wenn Asparaginsäure in größeren Mengen zur Verfügung steht, wird die Aminogruppe für die Bildung von Carbamoylphosphat verwendet, das für die Bildung von Harnstoff eine wichtige Rolle spielt. Wenn wenig Asparaginsäure zur Verfügung steht, wird Asparaginsäure durch die Transaminierung von Oxalacetat gebildet. Dadurch wird der Bedarf an Asparaginsäure für den Harnstoffzyklus gewährleistet.

Asparaginsäure ist Teil der meisten Proteine und Peptide. Ähnlich wie bei Glutaminsäure können auch Asparaginsäurereste in Proteinen carboxyliert werden. Hierüber gibt es aber nur wenige Informationen. Der größte Teil der aufgenommenen Asparaginsäure wird vom Stoffwechsel als Energieträger verwendet. Asparaginsäure ist Ausgangssubstanz für die Bildung von Asparagin. Außerdem ist Asparaginsäure an der Argininsynthese beteiligt. Darüber hinaus stellt Asparaginsäure zwei der fünf Stickstoffatome für die Bildung von Adenosylnukleotiden zur Verfügung. Auch für die Bildung anderer Nukleotide ist Asparaginsäure erforderlich. Auch am Stoffwechsel des Vitamin B6 ist Asparaginsäure beteiligt, nämlich bei der Umwandlung von Pyridoxal zu Pyridoxamin. L-Asparaginsäure kann im Gehirn, in den Nebennieren, in den Hoden und möglicherweise auch in anderen Geweben in D-Aspartat umgewandelt werden, was hauptsächlich während der embryonalen Entwicklung vorkommt. Wichtige Rezeptoren im Gehirn sprechen auf N-Methyl-D-Aspartat an, was vermutlich durch Methylierung von D-Aspartat entsteht. Im Gehirn gibt es auch N-Acetylasparat, niedrige Konzentrationen dieser Substanz könnten mit chronischen Schmerzsymptomen assoziiert sein.

 

Cystein

Cystein ist eine schwefelhaltige Aminosäure, die aus Methionin gebildet werden kann. Cystein ist häufig in funktionalen Peptiden und Proteinen enthalten. Ein typisches Beispiel hierfür ist Glutathion. Wie viele andere Aminosäuren auch, kann Cystein nach seinem Abbau als Energieträger vom Stoffwechsel verwertet werden. Cystein ist Teil der meisten Proteine und Peptide. Durch seine Fähigkeit, Disulfidbrücken bilden zu können, ist es von zentraler Bedeutung für die Faltung der Proteine und für andere spezifische Funktionen.

Cystein ist erforderlich für die Bildung von Coenzym A, wobei Cystein an Pantothensäure gebunden wird. Wie bereits erwähnt, wird Cystein für die Gutathionsynthese benötigt. Am Glutathionstoffwechsel wiederum sind viele verschiedene Enzyme beteiligt. Aus Cystein kann Vitamin-B6-abhängig Taurin gebildet werden. Cystein ist ein Lieferant von reduziertem Schwefel, der für die Bildung von Eisen-Schwefel-Clustern in Proteinen benötigt wird. Außerdem ist es ein Lieferant von Sulfat. Das Sulfat kann zu 3'-Phosphoadenosin-5'-phosphosulfat (PAPS) aktiviert werden, das ein wichtiges Cosubstrat für die Synthese zahlreicher Metabolite ist, z.B. im Stoffwechsel der Steroide, Katecholamine und Xenobiotika. Außerdem ist Cystein an der Entgiftung von Cyaniden beteiligt. Verschiedene Pflanzen enthalten beträchtliche Mengen dieses Zellgifts, weshalb die Entgiftung durch Cystein von größter Bedeutung ist. Bei einer hohen Zufuhr von Cyaniden und einer Störung der cysteinabhängigen Entgiftung kann es zu einer Schwäche der Beinfunktion und Degenerierung des Rückenmarks kommen.


Referenz:
Martin Kohlmeier: Nutrient Metabolism; Academic Press, Second Edition, 2015

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